헤모글로빈(Hb)은 인체의 중요한 분자로, 각각 철을 함유한 헴 그룹에 결합된 4개의 폴리펩타이드 사슬로 구성되어 있습니다. 이 독특한 구조 덕분에 헤모글로빈은 산소와 결합할 수 있으며, 각 분자는 4개의 산소 분자와 결합하여 빠르고 가역적인 산소 적재를 이룰 수 있습니다. 산소로 완전히 적재되면 옥시헤모글로빈이라고 하며, 산소를 방출한 헤모글로빈은 환원 헤모글로빈 또는 디옥시헤모글로빈이라고 합니다. 헤모글로빈이 산소와 결합하면 모양이 바뀌어 추가 산소 분자를 더 효율적으로 흡수합니다. 이러한 구조적 적응은 산소 적재 및 하역 프로세스가 매우 효율적임을 보장합니다.
헤모글로빈이 산소를 결합하거나 방출하는 속도는 산소 분압(pO_2), 온도, 혈액 pH, 이산화탄소 분압(pCO_2), 혈액 내 2,3-비스포스포글리세르산(2,3-BPG) 농도를 포함한 여러 요인에 의해 미세하게 조절됩니다. 이러한 요인은 함께 작용하여 조직 세포에 충분한 산소를 공급합니다.
정상적인 휴식 상태에서 동맥혈 헤모글로빈은 보통 98%가 산소로 포화되고, 100ml의 전신 동맥혈에는 약 20ml의 산소가 들어 있으며, 이는 20vol%(부피 퍼센트)의 산소 함량으로 표현됩니다. 혈액이 전신 모세혈관을 흐르면서 100ml의 혈액당 약 5ml의 산소를 방출하여 Hb 포화도는 75%, 정맥혈의 산소 함량은 15vol%가 됩니다. 즉, 정맥혈은 여전히 필요할 때 활용할 수 있는 상당한 양의 산소를 보유하고 있다는 것을 의미합니다.
pO_2 외에도 온도, 혈액 pH, pCO_2, BPG 수치와 같은 다른 요인이 주어진 PO_2에서 헤모글로빈 포화도에 영향을 미칩니다. 적혈구(RBC)는 포도당 대사 중에 2,3-BPG를 생성하고, 산소 수치가 만성적으로 낮을 때 수치가 증가합니다. 이러한 요인은 헤모글로빈의 3차원 구조를 수정하여 궁극적으로 산소 친화도를 변경할 수 있습니다. 혈액 내 온도, pCO_2, H^+ 이온 또는 2,3-BPG 수치가 증가하면 헤모글로빈의 산소 친화도가 낮아져 산소 방출이 용이해집니다. 반대로 이러한 요인을 감소시키면 헤모글로빈의 산소 친화도가 증가합니다.
이러한 요인은 일반적으로 산소 배출이 필수적인 전신 모세혈관에서 가장 높다는 점이 주목할 만합니다. 세포가 포도당을 대사하고 산소를 소비함에 따라 이산화탄소를 생성하여 모세혈관 혈액의 pCO_2 및 H^+ 수치를 높입니다. 이는 Hb-O_2 결합을 약화시키는데, 이를 보어 효과라고 합니다. 또한 활성 조직의 온도가 상승하면 헤모글로빈의 산소 친화력이 감소하여 산소 배출이 더욱 향상됩니다.
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