26.17 : Le transport de l'oxygène dans le sang

L'hémoglobine (Hb) est une molécule essentielle au corps humain. Elle est constituée de quatre chaînes polypeptidiques, chacune liée à un groupe hème contenant du fer. Cette structure unique permet à l'hémoglobine de se lier à l'oxygène, chaque molécule étant capable de se combiner à quatre molécules d'oxygène, ce qui conduit à une charge en oxygène rapide et réversible. Lorsqu'elle est entièrement chargée en oxygène, elle est appelée oxyhémoglobine, tandis que l'hémoglobine qui a libéré de l'oxygène est appelée hémoglobine réduite ou désoxyhémoglobine. Lorsque l'hémoglobine se lie à l'oxygène, sa forme change, ce qui la rend plus efficace pour capter des molécules d'oxygène supplémentaires. Cette adaptation structurelle garantit que le processus de chargement et de déchargement d'oxygène est très efficace.

La vitesse à laquelle l'hémoglobine se lie ou libère de l'oxygène est finement régulée par plusieurs facteurs, notamment la pression partielle d'oxygène (pO_2), la température, le pH sanguin, la pression partielle de dioxyde de carbone (pCO_2) et la concentration de 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG) dans le sang. Ces facteurs agissent ensemble pour garantir un apport adéquat d'oxygène aux cellules tissulaires.

Dans des conditions normales de repos, l'hémoglobine du sang artériel est généralement saturée à 98 % en oxygène et chaque 100 ml de sang artériel systémique contient environ 20 ml d'oxygène, exprimé en 20 % en volume (volume pour cent) de teneur en oxygène. Lorsque le sang circule dans les capillaires systémiques, il libère environ 5 ml d'oxygène pour 100 ml de sang, ce qui entraîne une saturation en Hb de 75 % et une teneur en oxygène de 15 % en volume dans le sang veineux. Cela signifie que le sang veineux conserve toujours une réserve importante d'oxygène qui peut être utilisée en cas de besoin.

Outre la pO_2, d'autres facteurs tels que la température, le pH sanguin, la pCO_2 et les niveaux de BPG influencent la saturation de l'hémoglobine à une PO_2 donnée. Les globules rouges (GR) produisent du 2,3-BPG pendant le métabolisme du glucose et leurs niveaux augmentent lorsque les niveaux d'oxygène sont chroniquement bas. Ces facteurs peuvent modifier la structure tridimensionnelle de l'hémoglobine, altérant finalement son affinité pour l'oxygène. L'augmentation de la température, de la pCO_2, des ions H^ + ou des niveaux de 2,3-BPG dans le sang diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, facilitant la libération d'oxygène. Inversement, la diminution de ces facteurs augmente l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène.

Il convient de noter que ces facteurs sont généralement plus élevés dans les capillaires systémiques, où la décharge d'oxygène est essentielle. Lorsque les cellules métabolisent le glucose et consomment de l'oxygène, elles produisent du dioxyde de carbone, ce qui augmente les niveaux de pCO_2 et de H^ + dans le sang capillaire. Cela affaiblit la liaison Hb-O_2, un phénomène connu sous le nom d'effet Bohr. De plus, l'augmentation de la température dans les tissus actifs réduit l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, ce qui améliore encore la décharge d'oxygène.