4.20 : Introdução aos Mecanismos de Catálise Enzimática

Por muitos anos, os cientistas pensaram que a ligação enzima-substrato ocorria de uma maneira simples de "fechadura e chave". Este modelo afirmou que a enzima e o substrato se encaixam perfeitamente em uma etapa instantânea. No entanto, a pesquisa atual apóia uma visão mais refinada que os cientistas chamam de ajuste induzido. O modelo de ajuste induzido expande o modelo de fechadura e chave, descrevendo uma interação mais dinâmica entre enzima e substrato. À medida que a enzima e o substrato se juntam, sua interação causa uma leve mudança na estrutura da enzima que confirma um arranjo de ligação ideal entre a enzima e o estado de transição do substrato. Essa ligação ideal maximiza a capacidade da enzima de catalisar sua reação.

Os sítios ativos das enzimas são adequados para fornecer condições ambientais específicas e também estão sujeitos a influências ambientais locais. O aumento da temperatura ambiente geralmente aumenta as taxas de reação, catalisadas por enzimas ou não. No entanto, aumentar ou diminuir a temperatura fora de uma faixa ideal pode afetar as ligações químicas dentro do sítio ativo para influenciar a ligação ao substrato. Altas temperaturas acabarão por fazer com que as enzimas, como outras moléculas biológicas, se desnaturem, alterando as propriedades naturais da substância. Da mesma forma, o pH do ambiente local também pode afetar a função enzimática. Os resíduos de aminoácidos do sítio ativo têm suas próprias propriedades ácidas ou básicas, ideais para catálise. As enzimas funcionam de maneira ideal dentro de uma faixa de pH específica, e alterar a temperatura ou a natureza ácida ou básica pode afetar a atividade catalítica.

Muitas enzimas não funcionam de maneira ideal, ou mesmo de todo, a menos que estejam ligadas a outras moléculas auxiliares não proteicas específicas, seja temporariamente por meio de ligações iônicas ou de hidrogênio ou permanentemente por meio de ligações covalentes mais fortes. Dois tipos de moléculas auxiliares são cofatores e coenzimas. A ligação a essas moléculas promove a conformação e a função ideais para suas respectivas enzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, como ferro (Fe²⁺) e magnésio (Mg²⁺). Por exemplo, a DNA polimerase requer um íon de zinco ligado (Zn²⁺) para funcionar. As coenzimas são moléculas auxiliares orgânicas com uma estrutura atômica básica composta de carbono e hidrogênio, necessárias para a ação enzimática. As fontes mais comuns de coenzimas são as vitaminas dietéticas. Algumas vitaminas são precursoras das coenzimas e outras atuam diretamente como coenzimas.

Este texto foi adaptado de Openstax, Biology 2e, Seção 6.5 Enzimas