長年にわたり、科学者たちは、酵素と基質の結合は単純な「ロック・アンド・キー」方式で行われると考えていました。このモデルは、酵素と基質が一瞬のステップで完全に適合すると述べています。しかし、現在の研究では、科学者が誘導フィットと呼ぶ、より洗練された見方を支持しています。インダクテッドフィットモデルは、酵素と基質との間のより動的な相互作用を記述することにより、ロックアンドキーモデルを拡張します。酵素と基質が一緒になると、それらの相互作用により酵素の構造が軽度に変化し、酵素と基質の遷移状態との間の理想的な結合配置が確認されます。この理想的な結合により、酵素の反応を触媒する能力が最大化されます。

酵素の活性部位は、特定の環境条件を提供するのに適しており、また、局所的な環境の影響を受けます。環境温度を上げると、一般に、酵素触媒による反応速度が増加します。ただし、最適な範囲外の温度を増減すると、活性部位内の化学結合に影響を及ぼし、基質の結合に影響を与える可能性があります。高温は、他の生体分子と同様に、最終的に酵素を変性させ、物質の自然な特性を変化させます。同様に、局所環境のpHも酵素機能に影響を与える可能性があります。活性部位のアミノ酸残基は、触媒作用に最適な独自の酸性または塩基性の特性を持っています。酵素は特定のpH範囲内で最適に機能し、温度や酸性または塩基性の性質を変えると、触媒活性に影響を与える可能性があります。

多くの酵素は、イオン結合や水素結合を介して一時的に、またはより強力な共有結合を介して永続的に、他の特定の非タンパク質ヘルパー分子に結合しない限り、最適に機能しないか、まったく機能しません。ヘルパー分子には、補因子と補酵素の2種類があります。これらの分子に結合すると、それぞれの酵素の最適なコンフォメーションと機能が促進されます。補因子は、鉄(Fe²⁺)やマグネシウム(Mg²⁺)などの無機イオンです。例えば、DNAポリメラーゼが機能するためには、結合した亜鉛イオン(Zn²⁺)が必要です。補酵素は、酵素の作用に必要な炭素と水素からなる基本的な原子構造を持つ有機ヘルパー分子です。補酵素の最も一般的な供給源は食事性ビタミンです。一部のビタミンは補酵素の前駆体であり、他のビタミンは補酵素として直接作用します。

このテキストは、Openstax, Biology 2e, Section 6.5 Enzymes からの抜粋です。