4.20 : Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

Viele Jahre lang gingen Wissenschaftler davon aus, dass die Enzym-Substrat-Bindung auf einfache Weise "Schloss und Schlüssel" erfolgt. Dieses Modell besagte, dass das Enzym und das Substrat in einem Augenblicksschritt perfekt zusammenpassen. Die aktuelle Forschung unterstützt jedoch eine verfeinerte Sichtweise, die Wissenschaftler als induzierte Anpassung bezeichnen. Das Induced-Fit-Modell erweitert das Schloss-und-Schlüssel-Modell, indem es eine dynamischere Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn das Enzym und das Substrat zusammenkommen, bewirkt ihre Wechselwirkung eine leichte Verschiebung in der Struktur des Enzyms, die eine ideale Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese ideale Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

Die aktiven Zentren von Enzymen sind geeignet, spezifische Umweltbedingungen zu schaffen und unterliegen auch lokalen Umwelteinflüssen. Eine Erhöhung der Umgebungstemperatur erhöht im Allgemeinen die Reaktionsgeschwindigkeiten, enzymkatalysiert oder auf andere Weise. Das Erhöhen oder Verringern der Temperatur außerhalb eines optimalen Bereichs kann jedoch die chemischen Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums beeinflussen, um die Substratbindung zu beeinflussen. Hohe Temperaturen führen schließlich dazu, dass Enzyme, wie andere biologische Moleküle, denaturieren und die natürlichen Eigenschaften der Substanz verändern. Ebenso kann der pH-Wert der lokalen Umgebung die Enzymfunktion beeinflussen. Aminosäurereste des aktiven Zentrums haben ihre eigenen sauren oder basischen Eigenschaften, die für die Katalyse optimal sind. Enzyme funktionieren innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs optimal, und eine Änderung der Temperatur oder der sauren oder basischen Natur kann die katalytische Aktivität beeinflussen.

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder gar nicht, es sei denn, sie sind an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden, entweder vorübergehend durch Ionen- oder Wasserstoffbrückenbindungen oder dauerhaft durch stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion der jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen (Fe²⁺) und Magnesium (Mg²⁺). Zum Beispiel benötigt die DNA-Polymerase ein gebundenes Zinkion (Zn²⁺), um zu funktionieren. Coenzyme sind organische Helfermoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Wirkung von Enzymen benötigt werden. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Vitamine aus der Nahrung. Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen, andere wirken direkt als Coenzyme.

Dieser Text ist eine Adaption von Openstax, Biology 2e, Abschnitt 6.5 Enzyme