25.26 : Structure et classes d'anticorps

Les anticorps, également appelés immunoglobulines, sont produits par les lymphocytes B en réponse à des substances étrangères, telles que les bactéries et les virus. Ces protéines sont essentielles pour reconnaître et neutraliser ces substances, protégeant ainsi l'organisme contre d'éventuels invasions.

La structure de base d'un anticorps est constituée de quatre chaînes protéiques : deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères identiques. Ces chaînes sont maintenues ensemble par des liaisons disulfures et d'autres interactions non covalentes, formant une structure en Y. Chaque chaîne présente des régions distinctes qui contribuent à la fonction globale de l'anticorps.

La région variable, située à l'extrémité des chaînes lourdes et légères, est responsable de la reconnaissance de l'antigène. À l'inverse, la région constante, située à la base des chaînes lourdes et légères, détermine les fonctions effectrices de l'anticorps, suscitant des réponses immunitaires appropriées.

Il existe plusieurs classes d'anticorps, dont les IgG, les IgM, les IgA, les IgD et les IgE, qui se distinguent chacune par une région constante unique. Ces classes jouent différents rôles dans la réponse immunitaire. Par exemple, les anticorps IgG neutralisent les agents pathogènes et activent le complément, les anticorps IgA protègent les surfaces muqueuses et les anticorps IgE jouent un rôle dans les réactions allergiques.